Международная группа исследователей, в которую вошли и российские биохимики, открыла новый фермент — тиоцианатдегидрогеназу, — который построен на основе ранее неизвестного в бионеорганической химии медного кластера, содержащего три иона меди. Об открытии ученые сообщили в Proceedings of the National Academy of Sciences.

«Содержащие атомы меди белки интересны для нескольких биотехнологических применений, например конструирования биотопливных элементов и очистки окружающей среды, — рассказывает один из исследователей, научный руководитель ФИЦ биотехнологии РАН, академик Владимир Попов. — Наше открытие расширяет представления о бионеорганической химии меди и показывает молекулярные механизмы, которые лежат в основе химических превращений с участием нового трехъядерного медного центра».

Бионеорганическая химия меди сегодня ограничивается несколькими моно- и полиядерными кластерами в менее чем двух десятках различных ферментов, которые ускоряют разные биологические реакции. Однако такие белки играют важную роль в процессах жизнедеятельности, принимают участие в аккумулировании и распределении токсичных ионов меди в организме, электронном транспорте и ускорении важнейших биохимических реакций — биосинтезе гормонов, нейротрансмиттеров и других метаболитов.

Коллектив исследователей обнаружил новый фермент в бактериях рода Thioalkalivibrio — галоалкалофильных микроорганизмах (то есть способных жить в условиях высокой солености и экстремальных значениях кислотности среды). Авторы назвали новый фермент тиоцианатдегидрогеназой благодаря тому, что он ускоряет новую для химии тиоцианата реакцию — окисление тиоцианата до цианата и элементарной серы.

В центре нового фермента обнаружился медный кластер, состоящий из трех атомов меди. Они расположены по углам почти равнобедренного треугольника. Такая структура позволяет превращать тиоцианат в цианат и элементарную серу без участия молекулярного кислорода. Используя метод электронного парамагнитного резонанса, моделирования с помощью квантовой и молекулярной механики, кинетических исследований и сайт-направленного мутагенеза, исследователи предложили молекулярный механизм катализа целевой реакции, который осуществляется с помощью этого фермента.